Schwefelhaltige Aminosäuren und Schilddrüse: Cystein, Methionin und Glutathion

Schwefelhaltige Aminosäuren sind vor allem Methionin und Cystein, die beiden einzigen schwefelhaltigen Bausteine von Proteinen. Methionin muss mit der Nahrung aufgenommen werden, Cystein kann der Körper aus Methionin bilden. Beide liefern den Schwefel für Glutathion, das häufigste schwefelhaltige Kleinmolekül in den Zellen.¹,²,⁵ Mit der Schilddrüse verbindet sie vor allem Glutathion: Im Reagenzglas aktiviert es in physiologischen Konzentrationen die Typ-1-Dejodase, die T4 in das aktive T3 umwandelt.⁷ Ob zusätzliche schwefelhaltige Aminosäuren beim Menschen die Schilddrüsenwerte verändern, ist bisher nicht belegt; biochemisch ist der Zusammenhang über die Glutathion-Bildung nachvollziehbar.

Dieser Artikel erklärt die Biochemie der schwefelhaltigen Aminosäuren, ihren Weg zum Glutathion und ordnet ein, was zur Schilddrüse bekannt ist und was nicht.

Welche Aminosäuren enthalten Schwefel?

Zu den schwefelhaltigen Aminosäuren zählen Methionin, Cystein, Homocystein und Taurin; nur Methionin und Cystein werden in Proteine eingebaut.¹

• Methionin. Essenziell, also auf Zufuhr mit der Nahrung angewiesen. Es startet die Bildung fast aller Proteine und ist Ausgangsstoff für S-Adenosylmethionin (SAMe), den wichtigsten Lieferanten von Methylgruppen im Stoffwechsel.¹
• Cystein. Kann aus Methionin gebildet werden. Über seine Thiolgruppe bildet es Disulfidbrücken, die Proteine stabilisieren. Zudem ist es Ausgangsstoff für Glutathion und Taurin; Taurin kommt in vielen Geweben in höherer Konzentration vor als jede andere Aminosäure.¹

Weil Cystein aus Methionin entsteht, der umgekehrte Weg aber nicht möglich ist, hängt die Cysteinversorgung letztlich auch an der Methioninzufuhr.¹,³ Freies Cystein und Homocystein hält der Körper in niedrigen Konzentrationen; überschüssiges Cystein wird vor allem durch das Enzym Cystein-Dioxygenase in der Leber abgebaut.⁴

Wie wird aus Methionin Cystein?

Der Weg heißt Transsulfurierung. Er verbindet den Methylgruppen-Stoffwechsel mit der Glutathion-Bildung:¹,³,⁴

1. Methionin wird mit ATP zu SAMe aktiviert.
2. SAMe gibt seine Methylgruppe ab und wird zu S-Adenosylhomocystein, daraus entsteht Homocystein.
3. Homocystein wird entweder zu Methionin zurückverwandelt (Remethylierung) oder über Cystathionin zu Cystein umgebaut (Transsulfurierung).
4. Aus Cystein, Glutamat und Glycin entsteht in zwei Schritten Glutathion.

SAMe steuert, wie viel Homocystein in die Remethylierung und wie viel in die Transsulfurierung fließt.⁴ Die beiden Enzyme der Transsulfurierung, Cystathionin-β-Synthase und Cystathionin-γ-Lyase, benötigen Vitamin B6 in seiner Coenzymform Pyridoxal-5-phosphat; Vitamin B12 und Folat werden für die Remethylierung von Homocystein zu Methionin gebraucht.³,⁴

Welche Rolle spielt Cystein für die Glutathion-Bildung?

Glutathion ist ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin und die häufigste Thiolverbindung ohne Proteincharakter in den Zellen. Es schützt Zellen vor oxidativen Schäden und ist an der Neutralisierung körperfremder Stoffe beteiligt.²,⁵ Als entscheidende Faktoren für seine Bildung nennt die Übersichtsarbeit von Lu (2013) die Verfügbarkeit von Cystein und die Aktivität des geschwindigkeitsbestimmenden Enzyms Glutamat-Cystein-Ligase; den zweiten Schritt übernimmt die Glutathion-Synthetase.⁵ Glutathion ist außerdem an Signalwegen der Zelle beteiligt, etwa an Zellteilung, programmiertem Zelltod und Immunfunktion. Eine gestörte Glutathion-Bildung wird bei verschiedenen Erkrankungen beschrieben, darunter Diabetes und chronische Lebererkrankungen.⁵

N-Acetylcystein (NAC) wird als Vorstufe von L-Cystein beschrieben und im Hinblick auf die Glutathion-Bildung untersucht.⁹ Zur Schilddrüse liegt eine randomisierte Studie vor (siehe unten).

Was haben schwefelhaltige Aminosäuren mit der Schilddrüse zu tun?

Rund vier Fünftel des aktiven Schilddrüsenhormons T3 entstehen außerhalb der Schilddrüse aus T4.¹¹ Daran sind selenhaltige Enzyme beteiligt, die Dejodasen: Typ 1 vor allem in Leber und Niere, Typ 2 unter anderem in Gehirn, Hypophyse und Muskel. Wie sich die Umwandlung von T4 in T3 auf die Gewebe verteilt, ist umstritten.

• Glutathion und Dejodasen. Goswami und Rosenberg (1988) zeigten im Reagenzglas an Mikrosomen aus Niere und Leber, dass Glutathion in physiologischen Konzentrationen die Typ-1-Dejodase aktiviert. Die Typ-2-Dejodase aus Hypophyse, Hirnrinde und braunem Fett reagierte erst auf deutlich höhere Konzentrationen.⁷ Aus der Empfindlichkeit für physiologische Glutathion-Konzentrationen schließen die Autoren, dass die Typ-1-Dejodase auch im Körper mit Glutathion arbeitet; als weitere Reduktionspartner werden Thioredoxin-Systeme diskutiert.⁶,⁷
• Schutz vor Wasserstoffperoxid. Die Schilddrüse bildet für die Hormonsynthese Wasserstoffperoxid. Schutzenzyme sind Peroxiredoxine, Katalase und die glutathionabhängigen Glutathionperoxidasen; Letztere enthalten Selen. Die Peroxiredoxine arbeiten mit Thioredoxin zusammen, das wiederum von selenhaltigen Thioredoxinreduktasen regeneriert wird. Wie diese Enzyme in der Schilddrüse zusammenspielen, ist nach den Autoren erst wenig untersucht.⁶
• Methylierung. SAMe aus Methionin liefert Methylgruppen für zahlreiche Reaktionen im Stoffwechsel.¹,⁸

Belegt ist der Zusammenhang bisher vor allem biochemisch und im Labor. Beim Menschen liegt eine randomisierte Studie mit Schilddrüsenwerten vor: Shahreki et al. (2022) gaben 68 Dialysepatienten, deren Schilddrüsenwerte durch die Grunderkrankung verändert waren (Non-Thyroidal-Illness-Syndrom), zwölf Wochen lang NAC, 200 µg Selen, beides oder Placebo. In allen drei Behandlungsgruppen sank das reverse T3, eine inaktive Form des Hormons, deutlich stärker als unter Placebo; fT3, fT4 und TSH unterschieden sich am Ende nicht.¹⁰ Nicht belegt ist, dass Methionin, Cystein oder NAC bei Menschen ohne schwere Grunderkrankung die Schilddrüsenwerte verändern. Biochemisch naheliegend ist ein Zusammenhang, weil die Dejodasen im Labor ein schwefelhaltiges Reduktionsmittel wie Glutathion benötigen und Cystein der Baustein ist, dessen Verfügbarkeit die Glutathion-Bildung begrenzt.⁵,⁷ Daraus liegt der Schluss nahe, dass eine ausreichende Versorgung mit schwefelhaltigen Aminosäuren eine Voraussetzung für einen normalen Glutathion-Stoffwechsel ist.

Was ist über SAMe bekannt?

SAMe entsteht in allen Zellen als erster Schritt des Methioninabbaus.⁸ In einem Tiermodell mit dauerhaftem SAMe-Mangel in der Leber entwickelten die Tiere eine Leberentzündung mit Verfettung; beim Menschen können aber auch Störungen mit zu viel SAMe die Leber schädigen. Die Autoren folgern, dass der SAMe-Spiegel in einem bestimmten Bereich gehalten werden muss.⁸ Die Befunde stammen überwiegend aus Tiermodellen und betreffen Lebererkrankungen, nicht die Schilddrüse.

In welchen Lebensmitteln stecken Methionin und Cystein?

Methionin und Cystein sind Bausteine von Nahrungsprotein.¹ Sie werden deshalb mit proteinhaltigen Lebensmitteln aufgenommen, etwa mit Fisch, Fleisch, Eiern, Milchprodukten, Hülsenfrüchten und Nüssen.

Welche Nährstoffe braucht der Stoffwechsel schwefelhaltiger Aminosäuren?

• Vitamin B6. Seine Coenzymform Pyridoxal-5-phosphat wird von beiden Enzymen der Transsulfurierung benötigt.³,⁴ Vitamin B6 trägt zu einem normalen Homocystein-Stoffwechsel bei.¹²
• Vitamin B12 und Folat. Sie werden für die Remethylierung von Homocystein zu Methionin gebraucht; ein Mangel kann zu einem Anstieg des Homocysteins führen.³,⁴
• Cholin und Betain. Cholin wird zu Betain umgebaut; Betain liefert über ein zweites Enzym, die Betain-Homocystein-Methyltransferase, die Methylgruppe, mit der Homocystein wieder zu Methionin wird. Eine Ergänzung von Cholin oder Betain senkte beim Menschen das Homocystein.¹³ Cholin trägt zu einem normalen Homocystein-Stoffwechsel bei; die Angabe ist an mindestens 82,5 mg Cholin je 100 g, 100 ml oder Portion gebunden.¹²
• Selen. Bestandteil der Glutathionperoxidasen, die Glutathion zum Abbau von Wasserstoffperoxid nutzen.⁶ Selen trägt dazu bei, die Zellen vor oxidativem Stress zu schützen.¹²

Vitamin B6, B12 und Folat kommen in Lebensmitteln und Präparaten in unterschiedlichen chemischen Formen vor.

Häufige Fragen

Was sind schwefelhaltige Aminosäuren?

Aminosäuren mit einem Schwefelatom. In Proteinen kommen nur Methionin und Cystein vor; Homocystein und Taurin sind weitere schwefelhaltige Verbindungen des Stoffwechsels.¹

Ist Cystein essenziell?

Nicht im strengen Sinn. Der Körper kann Cystein aus Methionin bilden, solange genug Methionin und die nötigen Vitamine vorhanden sind.¹,³

Steigern schwefelhaltige Aminosäuren die Umwandlung von T4 in T3?

Beim Menschen ist das nicht belegt. Im Reagenzglas aktiviert Glutathion die Typ-1-Dejodase; in einer Studie an Dialysepatienten sank unter NAC das inaktive reverse T3, fT3, fT4 und TSH unterschieden sich nicht. Biochemisch ist ein Zusammenhang über die Glutathion-Bildung naheliegend.⁷,¹⁰

Woraus entsteht Homocystein?

Homocystein entsteht, wenn SAMe seine Methylgruppe abgegeben hat. Es wird entweder mit Hilfe von Vitamin B12 und Folat wieder zu Methionin oder über die Transsulfurierung zu Cystein umgebaut.¹,⁴

Was ist der Unterschied zwischen Cystein und Cystin?

Cystin besteht aus zwei Cysteinmolekülen, die über eine Disulfidbrücke verbunden sind. Solche Brücken stabilisieren auch die Struktur vieler Proteine.¹

Zusammenfassung

Methionin und Cystein sind die schwefelhaltigen Bausteine der Proteine. Über die Transsulfurierung wird aus Methionin Cystein, das zusammen mit Glutamat und Glycin Glutathion bildet. Mit der Schilddrüse verbindet sie vor allem Glutathion: Im Reagenzglas aktiviert es die Typ-1-Dejodase; glutathionabhängige Enzyme gehören zum Schutz der Schilddrüse vor Wasserstoffperoxid. Beim Menschen ist ein Effekt auf die Schilddrüsenwerte nicht belegt; in einer Studie an Dialysepatienten sank unter NAC das inaktive reverse T3. Für den Stoffwechsel dieser Aminosäuren werden Vitamin B6, B12 und Folat gebraucht, für die Remethylierung zudem Cholin und Betain.

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Dieser Artikel dient der allgemeinen wissenschaftlichen Information und ersetzt keine ärztliche Beratung oder Diagnose. Bei Beschwerden, bestehenden Erkrankungen, Schwangerschaft, Stillzeit oder paralleler Medikamenteneinnahme ist eine ärztliche Abklärung erforderlich. Nahrungsergänzungsmittel können Neben- und Wechselwirkungen haben.

Quellenverzeichnis

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